（GDH）（E.C.1.4.1.2-1.4.1.4）是動物、植物和微生物中廣泛存在的一種酶。該酶存在于真核細胞的線粒體上，在一些哺乳動物中，占到其線粒體基質(zhì)總蛋白的10%。通常情況下，該酶以NAD(P)和NADP(H)為輔酶，主要催化L-谷氨酸和α酮戊二酸的可逆反應(yīng)，參與包括三羧酸循環(huán)（TCA循環(huán)）、氨代謝調(diào)控、能量產(chǎn)生和信號傳導(dǎo)在內(nèi)的多種細胞生理過程，在細胞穩(wěn)態(tài)、氨基酸轉(zhuǎn)化和碳水化合物代謝中起著十分重要的作用。

GDH的反應(yīng)特性與變構(gòu)調(diào)節(jié)

GDH的反應(yīng)特性

天然的GDH通常以同源六聚體形式存在，主要由450和500左右個氨基酸組成。細菌和動物源的GDH晶體結(jié)構(gòu)顯示，賴氨酸殘基是其進行催化反應(yīng)的關(guān)鍵活性位點，該位點在進化過程中具有高度保守性。

近年來，通過15N同位素示蹤技術(shù)研究發(fā)現(xiàn)，植物中GDH在有額外NH4+存在的情況下，也會依然催化氧化脫氨基作用的反應(yīng)。而在動物體內(nèi)，除了腦和肝臟（在肝臟中GDH正逆活性相當(dāng)），GDH在其他組織中同樣主要執(zhí)行氧化脫氨基作用。對于GDH催化的反應(yīng)速率，在體外實驗中，尤其在底物濃度較高時，輔酶的釋放是催化這類反應(yīng)的限速步驟。

GDH的變構(gòu)調(diào)節(jié)

哺乳動物GDH是最早發(fā)現(xiàn)的一種可以被多種配體進行復(fù)雜變構(gòu)調(diào)節(jié)的酶類。其中，三磷酸鳥苷（GTP）可以通過增強產(chǎn)物與GDH的結(jié)合力，有效抑制GDH的催化活性與功能，降低相關(guān)酶促反應(yīng)速度。一些疏水性化合物，如棕櫚酰輔酶A、甾醇類激素和甾醇類激素類似物等也是該酶的有效抑制劑。二磷酸腺苷（ADP）是GDH的激活劑，與GTP作用相反，可促進酶對產(chǎn)物的釋放，從而加大反應(yīng)速度。L-亮氨酸（L-Leu）作為GDH底物的適配性較差，但可作為該酶的激活劑。其激活機制類似于ADP，但其作用位點不同。